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Proteomik

Proteomik ist die umfassende Untersuchung und Analyse des Proteoms, d. h. der Gesamtheit aller Proteine, die in einer Zelle, einem Gewebe, einem Organismus oder einem bestimmten biologischen System zu einem bestimmten Zeitpunkt vorhanden sind. Sie befasst sich mit der Identifizierung, Quantifizierung, Struktur, Funktion und Interaktion von Proteinen sowie mit deren Veränderungen unter verschiedenen Bedingungen.

Durch den Einsatz fortschrittlicher Technologien wie der Massenspektrometrie und bioinformatischer Werkzeuge zielt die Proteomik darauf ab, ein detailliertes Verständnis der Rolle von Proteinen bei biologischen Prozessen und Krankheiten zu erlangen, und trägt damit wesentlich zur Entwicklung neuer Diagnosemethoden, Therapien und zum Verständnis von Krankheitsmechanismen bei.

Warum Proteomik verwenden?

Die Proteomik bietet eine Art „“Live-Übertragung„“ in die Zelle. Mit der Genetik haben wir bisher nur die Baupläne sichtbar machen können. Die Proteomik bietet nun eine neue Perspektive. Wir können sehen, ob Proteine nach der Translation wieder verändert werden, z.B. durch Phosphorylierung oder Glykosylierung. Das bedeutet, dass wir einen detaillierteren Einblick in die Vorgänge in der Zelle erhalten. Dies ermöglicht es den Forschern, Protein-Protein-Interaktionen besser zu erforschen und damit komplexe biologische Signalwege besser zu verstehen.

Die Proteomik ist der nächste Schritt auf dem Weg zu einer stärker personalisierten Medizin. In Zukunft können Forschungsbemühungen ermöglichen, neue Biomarker für Krankheiten oder therapeutische Ziele besser zu identifizieren. Darüber hinaus kann die Proteomik dazu beitragen, dass wir besser verstehen, wie Medikamente auf den Körper wirken.

Die Forschung befindet sich noch im Anfangsstadium, aber es gibt bereits einige sehr interessante Studien. In dieser Studie wurden 36 Personen mit unterschiedlichen Erkrankungen vor und nach dem Sport untersucht. Die Analysen waren äußerst umfangreich und reichten von Bluttests bis hin zu proteomischen und genetischen Analysen. Die Forscher konnten feststellen, dass sich einige Proteine als Marker für die spätere Leistung bei Ausdauertests eignen. Sie fanden auch heraus, dass Menschen mit einer Insulinresistenz anders auf Sport reagieren. Bis sich daraus konkrete Behandlungsansätze ableiten lassen, ist noch etwas Forschungsarbeit nötig, aber die bisherigen Ergebnisse sind äußerst spannend.

Bei MoleQlar Analytics benutzen wir die Massenspektrometrie zur Messung von Proteinen aus Wangenabstrichproben

Massenspektrometrie

Definition

Die Massenspektrometrie ist eine Analysetechnik, die das Masse-Ladungs-Verhältnis (m/z) von Molekülen, wie Peptiden, Proteinen und Arzneimittelmetaboliten, in einer Probe misst.

Im diagnostischen Bereich hilft die Massenspektrometrie bei der Identifizierung und Quantifizierung unbekannter und bekannter Verbindungen sowie bei der Bewertung ihrer molekularen Struktur und chemischen Zusammensetzung, und zwar mit besserer Spezifität und Empfindlichkeit als andere Methoden. (Waddell Smith, 2013)

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Revolution DiagnostischerTests

Während die Massenspektrometrie in der Grundlagenforschung weit verbreitet ist, hat sich die Technologie in den letzten zehn Jahren auch für den Einsatz in der Diagnostik etabliert. Mit der Markteinführung neuer Generationen von Technologien nutzen klinische Labore die Massenspektrometrie für Routinetests, um molekulare Analysen zu verbessern, die den Kunden im Vergleich zu konventionellen Assays schnellere Testergebnisse liefern können.

Schau dir an, was wir bisher untersucht haben!

Unsere Veröffentlichungen

Disabling leading and lagging strand histone transmission causes loss of parental histones and cell viability,

Sciences Advances, 2025
Kollenstart et. al

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Acute multi-level response to defective de novo chromatin assembly in S-phase,

Mol. Cell, 2024
Dreyer J., et. al.

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Backpain exercise therapy remodels human epigenetic profiles in buccal and human peripheral blood mononuclear cells,

Frontiers, 2024
Burny C., et. al.

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Symmetric inheritance of parental histones governs epigenome maintenance and stem cell identity,

Nature Genetics, 2023,
Wenger A., et al.

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DAXX adds a de novo H3.3K9me3 deposition pathway to the histone chaperone network,

Mol Cell. 2023
Carraro M, et al.

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A novel proteomics approach to epigenetic profiling of circulating nucleosomes.

Sci Rep. 2021;11(1):7256.
Van den Ackerveken et. al.

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Proteome dynamics at broken replication forks reveal a distinct ATM-directed repair response suppressing DNA double-strand break ubiquitination.

Mol Cell. 2021;81(5):1084-99 e6.
Nakamura K, et al.

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Endotoxinemia Accelerates Atherosclerosis via Electrostatic Charge-Mediated Monocyte Adhesion.

Circulation. 2020.
Schumski A, et al.

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Histone Modifications in Stem Cell Development and Their Clinical Implications.

Stem Cell Reports. 2020.
Voelker-Albert M., et al.

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Domain Model Explains Propagation Dynamics and Stability of Histone H3K27 and H3K36 Methylation Landscapes.

Cell Rep. 2020.
Alabert C, et al.

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New Approaches for Absolute Quantification of Stable-Isotope-Labeled Peptide Standards for Targeted Proteomics based on a UV Active Tag.

Proteomics. 2020.
Schnatbaum K, et al.

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Determining histone H4 acetylation patterns in human peripheral blood mononuclear cells using mass spectrometry.

Clinical Mass Spectrometry. 2019.
Bux EM, et al.

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